7.4.3 propiedades espumantes o de batido de la clara de huevo

debido a sus excelentes propiedades espumantes, la albúmina de huevo se utiliza como un ingrediente proteico funcional en una amplia gama de alimentos procesados (Damodaran et al., 1998). Los criterios importantes para las buenas propiedades de espumación son la alta capacidad de espumación, así como la estabilidad. Ambas características son ofrecidas por las propiedades espumantes únicas de la clara de huevo, que son el resultado de la interacción entre las diversas proteínas constituyentes (Mine, 1995)., Para obtener una visión más cercana, se han reportado varios estudios sobre las propiedades espumantes de las proteínas de clara de huevo en un intento de comprender el papel de varias proteínas constituyentes en la expresión de sus propiedades tensoactivas (Damodaran et al., 1998; Lechevalier et al., 2003, 2005a). Mine (1995) caracterizó tres requisitos básicos para que una proteína sea un buen agente tensoactivo. En primer lugar, las proteínas deben tener la capacidad de adsorber rápidamente en la interfaz aire–agua durante el batido o burbujeo. En segundo lugar, tuvo que someterse a un rápido cambio conformacional y reordenamiento en la interfaz., Finalmente, debe proporcionar la posibilidad de formar una película viscoelástica cohesiva a través de la interacción intermolecular (Mine, 1995).

Las propiedades espumantes de las proteínas de clara de huevo se clasifican en orden de importancia como globulinas, ovoalbúmina, ovotransferrina, lisozima, ovomucoide y ovomucina. Se ha sugerido que las diferentes características de carga de las proteínas constituyentes son responsables de las excelentes propiedades espumantes del huevo (Mine, 1995; Damodaran et al., 1998).

como ya se discutió, la proteína básica lisozima (IEP a pH 10.,5) está cargado positivamente al pH natural de la clara de huevo fresca y puede interactuar electrostáticamente con proteínas cargadas negativamente. Se cree que durante la formación de espuma, tanto la lisozima con carga positiva como otras proteínas de clara de huevo con carga negativa migran a la interfaz aire-líquido. En la interfaz, la lisozima cargada positivamente interactúa electrostáticamente con las otras proteínas cargadas negativamente, y esto reduce efectivamente las interacciones repulsivas electrostáticas en la película de proteínas y, por lo tanto, estabiliza la espuma.

para analizar este fenómeno, Damodaran et al., (1998) estudiaron la adsorción competitiva de las cinco principales proteínas de clara de huevo (ovoalbúmina, ovotransferrina, ovoglobulinas, ovomucoide y lisozima) a la interfaz aire–agua. Los ratios relativos de concentración proteica en la fase de bulto fueron similares a los presentados en la clara de huevo nativa y la fuerza iónica varió entre un valor bajo (0.002 M) y alto (0.1 M). Los autores mostraron que con una fuerza iónica de 0,1 M, solo la ovoalbúmina y las ovoglobulinas se adsorben a la interfaz. Ovotransferrina, ovomucoide y lisozima fueron esencialmente excluidos de la interfaz., La concentración superficial de lisozima se midió para ser esencialmente cero. Esto indica que a 0.1 m de fuerza iónica no hubo asociaciones electrostáticas con las otras proteínas de clara de huevo en la interfaz. Sin embargo, Damodaran et al. (1998) detectaron que a 0.002 m de fuerza iónica, una cantidad significativa de lisozima adsorbida a la interfaz en combinación con otras proteínas de clara de huevo. Por lo tanto, se sugiere que a baja fuerza iónica la lisozima forma complejos electrostáticos binarios o ternarios con las otras proteínas (Damodaran et al., 1998).

Los hallazgos de Damodaran et al., (1998) están en buena correlación con los resultados de Pezennec et al. (2000). Los autores analizaron las propiedades reológicas superficiales de la ovoalbúmina adsorbida en la interfaz aire–agua. A un pH donde la carga neta de proteína fue negativa, los autores detectaron un aumento en el valor final de la constante elástica de corte debido al aumento de la fuerza iónica.

Pezennec et al., (2000) sugirieron que las interacciones entre las moléculas de ovoalbúmina adsorbidas, que se forman lentamente en la capa adsorbida tras los reordenamientos conformacionales, imparten rigidez a la interfaz, y que estas asociaciones intermoleculares se vieron obstaculizadas con una alta carga neta de proteína negativa (Pezennec et al., 2000). En una mezcla de proteínas, la carga superficial negativa de la ovoalbúmina conduce a interacciones electrostáticas con la lisozima cargada positivamente.,

en conclusión, hay que mencionar que para aplicaciones industriales se debe mantener un fuerte enfoque en el entorno y las proporciones de proteínas para lograr una funcionalidad tecnológica constante y la calidad del producto.

para obtener una visión más cercana Lechevalier et al. (2005a) analizaron las modificaciones estructurales en las proteínas de clara de huevo debido a la adsorción en la superficie aire–agua. Detectaron una sinergia de desnaturalización si la ovoalbúmina, la ovotransferrina y la lisozima están presentes simultáneamente en la fase de masa durante la formación de espuma. En un estudio anterior, Lechevalier et al., (2003) encontraron que la lisozima no estaba dañada en los sistemas de una sola proteína. Sin embargo, en la mezcla se desplegó completamente en la forma soluble monomérica o involucrada en agregados covalentes. Este fenómeno podría probar la formación de reacciones intermoleculares de intercambio sulfhidril–disulfuro entre ovoalbúmina y ovotransferrina y lisozima en la interfaz aire-agua (Lechevalier et al., 2005a).

esta hipótesis fue confirmada por los estudios de Floch-Fouéré et al., (2009) que caracterizaron las propiedades interfaciales y espumantes de diferentes mezclas de ovoalbúmina y lisozima en la interfaz aire–agua. Han demostrado que las soluciones de ovoalbúmina o lisozima exhiben un comportamiento interfacial diferente. Por un lado, la ovoalbúmina no formó multicapas, incluso a alta concentración. Por otro lado, la lisozima formó películas interfaciales adsorbidas que son mucho más gruesas que las monocapas de proteínas. Sin embargo, la presión superficial fue definitivamente menor para la lisozima que para la ovoalbúmina.,

Las propiedades espumantes de las mezclas son, sin embargo, siempre cercanas a las de la solución de ovoalbúmina pura. Los autores concluyeron que la ovoalbúmina es mucho más activa en la superficie que la lisozima(Floch-Fouéré et al., 2009). Debe considerarse que la fuerza iónica utilizada a 0,04 M fue relativamente alta y podría prevenir las interacciones de la lisozima ovoalbúmina. Sin embargo, Floch-Fouéré et al., (2010) mostraron que había una organización específica y estratificada de ovoalbúmina y lisozima dentro de la película interfacial con una monocapa de ovoalbúmina en contacto directo con la interfaz aire–agua, que controla la presión superficial, y multicapas subyacentes de lisozima.

de la discusión anterior se puede concluir que las proteínas de clara de huevo ofrecen una amplia gama de posibles aplicaciones de espuma en conceptos innovadores de alimentos., En particular, el uso de proteínas de clara de huevo en una sola forma pura, así como en una mezcla específica en combinación con el control del pH y la fuerza iónica permite campos de utilización prometedores. Un tema candente en el campo de los alimentos funcionales son los aditivos en forma de microcápsulas. En este contexto, las proteínas de clara de huevo podrían ser una herramienta prometedora para la creación de películas multicapa adsorbidas en la gama de espumas y tecnología de emulsión (Humblet-Hua et al., 2010).,

en contraste con los resultados discutidos en la sección anterior, en la industria alimentaria los sistemas complejos de proteínas se utilizan principalmente para producir productos espumados. Por lo tanto, en la mayoría de los casos, la clara de huevo se utiliza en combinación con varias proteínas de diferentes fuentes, por ejemplo, caseínas y proteínas de suero de leche. Las interacciones sinérgicas proteína-proteína logradas por la espuma de tales mezclas de proteínas de diferentes fuentes pueden mejorar la estructura del producto espumado. Kuropatwa et al. (2009) estudiaron las interacciones entre el suero de leche y las proteínas de clara de huevo evaluadas por la espumabilidad de sus mezclas., La β-lactoglobulina, la principal proteína de suero, contiene dos enlaces disulfuro intramolecular y un grupo sulfhidrilo libre (Kuropatwa et al., 2009). Mientras tanto, la ovoalbúmina contiene cuatro grupos sulfhidrilo libres y un enlace disulfuro (Stadelmann y Cotterill, 1995). Cuando sus grupos funcionales están expuestos, estas proteínas poseen el potencial de interactuar entre sí por reacción sulfhidril / disulfuro. Kuropatwa et al. (2009) mostraron que las proteínas de clara de huevo forman espumas con mayor capacidad y estabilidad a un pH cercano al IEP de la ovoalbúmina (pH 4.5)., Por el contrario, las proteínas de suero de leche muestran mejores propiedades de espuma a valores de pH neutro y alcalino. Sin embargo, Kuropatwa et al. (2009) encontraron que una sinergia entre el suero de leche y las proteínas de clara de huevo mejoraba la capacidad de espuma y la estabilidad que se producía a pH neutro y alcalino cuando las proteínas se espumaban en una mezcla. Los efectos sinérgicos que indican interacciones intermoleculares entre la proteína de clara de huevo y la proteína de suero ocurrieron en la solución a granel, así como después del despliegue de las proteínas en la interfaz aire–agua (Kuropatwa et al., 2009).,

Además de las interacciones proteína–proteína en los productos alimenticios, las interacciones proteína–carbohidrato a menudo alteran la capacidad de formación de espuma de las proteínas de clara de huevo. Yang y Foegeding (2010) probaron el efecto de la sacarosa en las espumas de proteína de clara de huevo. Los autores mostraron que la sacarosa modificó la viscosidad de la fase de volumen y, por lo tanto, mejoró la estabilidad de las espumas húmedas. Además del aumento de la viscosidad, las propiedades interfaciales de las proteínas también podrían ser alteradas por la sacarosa. Berry et al. (2009) sugirieron que el efecto potenciador de la sacarosa (12.,8% P/v) sobre la elasticidad interfacial de la proteína de clara de huevo (10% p / v) contribuyó a aumentar la estabilidad de la espuma.