7.4.3 propriétés moussantes ou fouettantes du blanc d’oeuf

en raison de ses excellentes propriétés moussantes, l’albumen d’oeuf est utilisé comme ingrédient protéique fonctionnel dans une large gamme d’aliments transformés (Damodaran et al., 1998). Les critères importants pour de bonnes propriétés moussantes sont la capacité moussante élevée ainsi que la stabilité. Les deux caractéristiques sont offertes par les propriétés moussantes uniques du blanc d’œuf, qui sont le résultat de l’interaction entre les différentes protéines constitutives (Mine, 1995)., Pour mieux comprendre, plusieurs études sur les propriétés moussantes des protéines de blanc d’œuf ont été rapportées pour tenter de comprendre le rôle de diverses protéines constitutives dans l’expression de ses propriétés tensio-actives (Damodaran et al., 1998; Lechevalier et coll., 2003, 2005a). Mine (1995) a caractérisé trois exigences de base pour qu’une protéine soit un bon agent tensio-actif. Premièrement, les protéines doivent avoir la capacité d’adsorber rapidement à l’interface air–eau pendant le fouettage ou le bouillonnement. Deuxièmement, il a dû subir un changement conformationnel et un réarrangement rapides à l’interface., Enfin, il doit offrir la possibilité de former un film viscoélastique cohésif par interaction intermoléculaire (Mine, 1995).

Les propriétés moussantes des protéines de blanc d’oeuf sont classées par ordre d’importance comme globulines, ovalbumine, ovotransferrine, lysozyme, ovomucoïde et ovomucine. Il a été suggéré que les différentes caractéristiques de charge des protéines constitutives sont responsables des excellentes propriétés moussantes de l’œuf (Mine, 1995; Damodaran et al., 1998).

comme déjà discuté, la protéine de base lysozyme (IEP à pH 10.,5) est chargé positivement au pH naturel du blanc d’œuf frais et peut interagir électrostatiquement avec des protéines chargées négativement. On pense que pendant le moussage, le lysozyme chargé positivement et d’autres protéines de blanc d’œuf chargées négativement migrent vers l’interface air–liquide. À l’interface, le lysozyme chargé positivement interagit électrostatiquement avec les autres protéines chargées négativement, ce qui réduit efficacement les interactions répulsives électrostatiques dans le film protéique et stabilise ainsi la mousse.

Pour analyser ce phénomène, Damodaran et coll., (1998) ont étudié l’adsorption compétitive des cinq principales protéines du blanc d’œuf (ovalbumine, ovotransferrine, ovoglobulines, ovomucoïde et lysozyme) à l’interface air–eau. Les rapports relatifs de concentration en protéines dans la phase de masse étaient similaires à ceux présentés dans le blanc d’œuf natif et la force ionique variait entre une valeur faible (0,002 M) et élevée (0,1 M). Les auteurs ont montré qu’à 0,1 m de force ionique, seules l’ovalbumine et les ovoglobulines s’adsorbaient à l’interface. L’ovotransferrine, l’ovomucoïde et le lysozyme ont été essentiellement exclus de l’interface., On a mesuré que la concentration superficielle de lysozyme était essentiellement nulle. Cela indique qu’à une force ionique de 0,1 M, il n’y avait aucune association électrostatique avec les autres protéines de blanc d’œuf à l’interface. Cependant, Damodaran et coll. (1998) ont détecté qu’à 0,002 m de force ionique, une quantité significative de lysozyme adsorbée à l’interface en combinaison avec d’autres protéines de blanc d’œuf. Par conséquent, il est suggéré qu’à faible force ionique, le lysozyme forme des complexes électrostatiques binaires ou ternaires avec les autres protéines (Damodaran et al., 1998).

Les conclusions de Damodaran et al., (1998) sont en bonne corrélation avec les résultats de Pezennec et coll. (2000). Les auteurs ont analysé les propriétés rhéologiques de surface de l’ovalbumine adsorbée à l’interface air–eau. À un pH où la charge nette protéique était négative, les auteurs ont détecté une augmentation de la valeur finale de la constante élastique de cisaillement due à une résistance ionique accrue.

Pezennec et coll., (2000) ont suggéré que les interactions entre les molécules d’ovalbumine adsorbées, qui se forment lentement dans la couche adsorbée lors de réarrangements conformationnels, confèrent une rigidité à l’interface, et que ces associations intermoléculaires étaient entravées à une charge nette protéique négative élevée (Pezennec et al., 2000). Dans un mélange de protéines, la charge de surface négative de l’ovalbumine entraîne des interactions électrostatiques avec le lysozyme chargé positivement.,

En conclusion, Il convient de mentionner que pour les applications industrielles, une forte attention à l’environnement et aux ratios protéiques doit être maintenue pour obtenir une fonctionnalité technologique constante et une qualité de produit constante.

pour mieux comprendre Lechevalier et al. (2005a) ont analysé les modifications structurelles des protéines de blanc d’œuf dues à l’adsorption à la surface air–eau. Ils ont détecté une synergie de dénaturation si l’ovalbumine, l’ovotransferrine et le lysozyme sont présents simultanément dans la phase de masse pendant la formation de mousse. Dans une étude antérieure, Lechevalier et coll., (2003) ont constaté que le lysozyme n’était pas endommagé dans les systèmes à protéine unique. Cependant, dans le mélange, il a été complètement déplié sous la forme soluble monomère ou impliqué dans des agrégats covalents. Ce phénomène pourrait prouver la formation de réactions d’échange intermoléculaires sulfhydryl–disulfure entre l’ovalbumine et l’ovotransferrine et le lysozyme à l’interface air-eau (Lechevalier et al., 2005a).

Cette hypothèse a été confirmée par les études de Floch-Fouéré et coll., (2009) qui ont caractérisé les propriétés interfaciales et moussantes de différents mélanges d’ovalbumine et de lysozyme à l’interface air–eau. Ils ont montré que les solutions d’ovalbumine ou de lysozyme présentent un comportement interfacial différent. D’une part, l’ovalbumine ne forme pas de multicouches, même à forte concentration. D’autre part, le lysozyme a formé des films interfaciaux adsorbés beaucoup plus épais que les monocouches protéiques. Cependant, la pression de surface était nettement plus faible pour le lysozyme que pour l’ovalbumine.,

Les propriétés moussantes des mélanges sont cependant toujours proches de celles de la solution d’ovalbumine pure. Les auteurs ont conclu que l’ovalbumine est beaucoup plus tensio-active que le lysozyme (Floch-Fouéré et al., 2009). Il faut considérer que la force ionique utilisée à 0,04 M était relativement élevée et pourrait empêcher les interactions lysozyme ovalbumine. Cependant, Floch-Fouéré et coll., (2010) ont montré qu’il existait une organisation spécifique et stratifiée de l’ovalbumine et du lysozyme à l’intérieur du film interfacial avec une monocouche d’ovalbumine en contact direct avec l’interface air–eau, qui contrôle la pression de surface, et des multicouches sous-jacentes de lysozyme.

de la discussion précédente, on peut conclure que les protéines de blanc d’œuf offrent un large éventail d’applications moussantes possibles dans des concepts alimentaires innovants., En particulier, l’utilisation de protéines de blanc d’œuf sous une forme pure unique ainsi que dans un mélange spécifique en combinaison avec le contrôle du pH et de la force ionique permet des domaines d’utilisation prometteurs. Un sujet brûlant dans le domaine des aliments fonctionnels est les additifs sous forme de microcapsules. Dans ce contexte, les protéines de blanc d’œuf pourraient être un outil prometteur pour la création de films multicouches adsorbés dans la gamme des mousses et de la technologie des émulsions (Humblet-Hua et al., 2010).,

contrairement aux résultats décrits dans la section précédente, dans l’industrie alimentaire, les systèmes protéiques complexes sont principalement utilisés pour produire des produits moussés. Dans la plupart des cas, le blanc d’œuf est donc utilisé en combinaison avec diverses protéines provenant de différentes sources, par exemple les caséines et les protéines de lactosérum. Des interactions synergiques protéine-protéine obtenues par moussage de tels mélanges de protéines provenant de différentes sources peuvent améliorer la structure du produit moussé. Kuropatwa et coll. (2009) ont étudié les interactions entre les protéines de lactosérum et de blanc d’œuf telles qu’évaluées par la moussabilité de leurs mélanges., la β-lactoglobuline, la principale protéine de lactosérum, contient deux liaisons disulfures intramoléculaires et un groupe sulfhydryle libre (Kuropatwa et al., 2009). Pendant ce temps, l’ovalbumine contient quatre groupes sulfhydryle libres et une liaison disulfure (Stadelmann et Cotterill, 1995). Lorsque leurs groupes fonctionnels sont exposés, ces protéines possèdent le potentiel d’interagir les unes avec les autres par réaction sulfhydryle/disulfure. Kuropatwa et coll. (2009) ont montré que les protéines du blanc d’œuf forment des mousses avec une capacité et une stabilité supérieures à pH proche de L’IEP de l’ovalbumine (pH 4,5)., En revanche, les protéines de lactosérum présentent de meilleures propriétés de mousse à des pH neutres et alcalins. Cependant, Kuropatwa et coll. (2009) ont constaté qu’une synergie entre les protéines de lactosérum et de blanc d’œuf augmentait la capacité et la stabilité de la mousse à pH neutre et alcalin lorsque les protéines étaient moussées dans un mélange. Les effets synergiques indiquant des interactions intermoléculaires entre la protéine de blanc d’œuf et la protéine de lactosérum se sont produits dans la solution en vrac ainsi qu’après le déploiement des protéines à l’interface air–eau (Kuropatwa et al., 2009).,

outre les interactions protéines–protéines dans les produits alimentaires, les interactions protéines–glucides modifient souvent la capacité moussante des protéines de blanc d’œuf. Yang et Foegeding (2010) ont testé l’effet du saccharose sur les mousses de protéines de blanc d’œuf. Les auteurs ont montré que le saccharose modifiait la viscosité de la phase en vrac et améliorait donc la stabilité des mousses humides. En plus de l’augmentation de la viscosité, les propriétés interfaciales des protéines pourraient également être altérées par le saccharose. Berry et coll. (2009) ont suggéré que l’effet de renforcement du saccharose (12.,8% P / v) sur l’élasticité interfaciale de la protéine de blanc d’oeuf (10% p/v) a contribué à une stabilité accrue de la mousse.