7.4.3 Proprietà schiumogene o frustate del bianco d’uovo

Grazie alle sue eccellenti proprietà schiumogene, l’albume d’uovo viene utilizzato come ingrediente proteico funzionale in una vasta gamma di alimenti trasformati (Damodaran et al., 1998). Criteri importanti per le buone proprietà schiumogene sono l’elevata capacità di schiumatura e la stabilità. Entrambe le caratteristiche sono offerte dalle proprietà schiumogene uniche del bianco d’uovo, che sono il risultato dell’interazione tra le varie proteine costituenti (Mine, 1995)., Per ottenere una visione più approfondita, sono stati riportati diversi studi sulle proprietà schiumogene delle proteine del bianco d’uovo nel tentativo di comprendere il ruolo delle varie proteine costituenti nell’espressione delle sue proprietà tensioattive (Damodaran et al., 1998; Lechevalier et al., 2003, 2005a). Mine (1995) ha caratterizzato tre requisiti di base per una proteina di essere un buon agente tensioattivo. In primo luogo le proteine devono avere la capacità di assorbire rapidamente all’interfaccia aria–acqua durante la frustata o il gorgogliamento. In secondo luogo ha dovuto subire un rapido cambiamento conformazionale e riarrangiamento all’interfaccia., Infine deve fornire la possibilità di formare un film viscoelastico coesivo tramite interazione intermolecolare (Mine, 1995).

Le proprietà schiumogene delle proteine del bianco d’uovo sono classificate in ordine di importanza come globuline, ovalbumina, ovotransferrina, lisozima, ovomucoide e ovomucina. È stato suggerito che le diverse caratteristiche di carica delle proteine costituenti siano responsabili delle eccellenti proprietà schiumogene dell’uovo (Mine, 1995; Damodaran et al., 1998).

Come già discusso, la proteina di base lisozima (IEP a pH 10.,5) è caricato positivamente al pH naturale dell’albume fresco e può interagire elettrostaticamente con proteine caricate negativamente. Si ritiene che durante la schiumatura, sia il lisozima caricato positivamente che altre proteine dell’albume caricate negativamente migrino verso l’interfaccia aria–liquido. All’interfaccia, il lisozima caricato positivamente interagisce elettrostaticamente con le altre proteine caricate negativamente, e questo riduce efficacemente le interazioni repulsive elettrostatiche nel film proteico e quindi stabilizza la schiuma.

Per analizzare questo fenomeno, Damodaran et al., (1998) ha studiato l’adsorbimento competitivo delle cinque principali proteine del bianco d’uovo (ovalbumina, ovotransferrina, ovoglobuline, ovomucoide e lisozima) all’interfaccia aria–acqua. I rapporti relativi di concentrazione proteica nella fase bulk erano simili a quelli presentati nell’albume nativo e la forza ionica era variata tra un valore basso (0,002 M) e alto (0,1 M). Gli autori hanno dimostrato che a 0,1 M di forza ionica, solo ovalbumina e ovoglobuline adsorbite all’interfaccia. Ovotransferrina, ovomucoide e lisozima sono stati essenzialmente esclusi dall’interfaccia., La concentrazione superficiale del lisozima è stata misurata per essere essenzialmente zero. Ciò indica che a 0,1 M di forza ionica non c’erano associazioni elettrostatiche con le altre proteine del bianco d’uovo all’interfaccia. Tuttavia, Damodaran et al. (1998) ha rilevato che a 0,002 M di forza ionica, una quantità significativa di lisozima adsorbita all’interfaccia in combinazione con altre proteine del bianco d’uovo. Pertanto si suggerisce che a bassa forza ionica il lisozima formi complessi elettrostatici binari o ternari con le altre proteine (Damodaran et al., 1998).

I risultati di Damodaran et al., (1998) sono in buona correlazione con i risultati di Pezennec et al. (2000). Gli autori hanno analizzato le proprietà reologiche superficiali dell’ovoalbumina adsorbita all’interfaccia aria-acqua. A un pH in cui la carica netta della proteina era negativa, gli autori hanno rilevato un aumento del valore finale della costante elastica di taglio a causa dell’aumento della forza ionica.

Pezennec et al., (2000) ha suggerito che le interazioni tra molecole di ovalbumina adsorbite, che si formano lentamente nello strato adsorbito su riarrangiamenti conformazionali, conferiscono rigidità all’interfaccia e che queste associazioni intermolecolari sono state ostacolate ad alta carica netta di proteine negative (Pezennec et al., 2000). In una miscela proteica la carica superficiale negativa dell’ovalbumina conduce interazioni elettrostatiche con il lisozima caricato positivamente.,

In conclusione, va ricordato che per le applicazioni industriali deve essere mantenuta una forte attenzione all’ambiente e ai rapporti proteici per realizzare una costante funzionalità tecnologica e qualità del prodotto.

Per ottenere una visione più stretta Lechevalier et al. (2005a) ha analizzato le modifiche strutturali nelle proteine del bianco d’uovo dovute all’adsorbimento sulla superficie aria–acqua. Hanno rilevato una sinergia di denaturazione se ovalbumina simultanea, ovotransferrina e lisozima sono presenti nella fase sfusa durante la schiumatura. In uno studio precedente, Lechevalier et al., (2003) ha scoperto che il lisozima non è stato danneggiato nei sistemi a proteina singola. Tuttavia, nella miscela è stato completamente spiegato nella forma solubile monomerica o coinvolto in aggregati covalenti. Questo fenomeno potrebbe dimostrare la formazione di reazioni intermolecolari di scambio sulfidril–disolfuro tra ovalbumina e ovotransferrina e lisozima all’interfaccia aria-acqua (Lechevalier et al., 2005a).

Questa ipotesi è stata confermata dagli studi di Floch-Fouéré et al., (2009) che ha caratterizzato le proprietà interfacciali e schiumogene di diverse miscele di ovalbumina e lisozima all’interfaccia aria–acqua. Hanno dimostrato che le soluzioni di ovalbumina o lisozima presentano un comportamento interfacciale diverso. Da un lato, l’ovalbumina non ha formato multistrati, anche ad alta concentrazione. D’altra parte, il lisozima ha formato film interfacciali adsorbiti che sono molto più spessi dei monostrati proteici. Tuttavia, la pressione superficiale era decisamente inferiore per il lisozima rispetto a quella per l’ovalbumina.,

Le proprietà schiumogene delle miscele sono comunque sempre vicine a quelle della soluzione pura di ovalbumina. Gli autori hanno concluso che l’ovalbumina è molto più tensioattiva del lisozima (Floch-Fouéré et al., 2009). Si deve considerare che la forza ionica utilizzata a 0,04 M era relativamente elevata e potrebbe impedire le interazioni del lisozima ovalbumina. Tuttavia, Floch-Fouéré et al., (2010) ha mostrato che c’era una specifica organizzazione stratificata di ovalbumina e lisozima all’interno del film interfacciale con un monostrato di ovalbumina a contatto diretto con l’interfaccia aria–acqua, che controlla la pressione superficiale, e multistrati sottostanti di lisozima.

Dalla discussione precedente si può concludere che le proteine del bianco d’uovo offrono una vasta gamma di possibili applicazioni schiumogene in concetti alimentari innovativi., In particolare, l’uso di proteine di albume d’uovo in una singola forma pura e in una miscela specifica in combinazione con il controllo del pH e della forza ionica consente promettenti campi di utilizzo. Un argomento caldo nel campo del cibo funzionale sono gli additivi sotto forma di microcapsule. In questo contesto le proteine del bianco d’uovo potrebbero essere uno strumento promettente per la creazione di film multistrato adsorbiti nella gamma di schiume e tecnologia di emulsione (Humblet-Hua et al., 2010).,

In contrasto con i risultati discussi nella sezione precedente, nell’industria alimentare i sistemi proteici complessi sono principalmente utilizzati per produrre prodotti schiumati. Nella maggior parte dei casi, il bianco d’uovo viene quindi utilizzato in combinazione con varie proteine provenienti da fonti diverse, ad esempio caseine e proteine del siero di latte. Le interazioni sinergiche proteina-proteina ottenute schiumando tali miscele proteiche da fonti diverse possono migliorare la struttura del prodotto schiumato. Kuropatwa et al. (2009) ha studiato le interazioni tra proteine del siero di latte e albume d’uovo valutate dalla schiumabilità delle loro miscele., la β-lattoglobulina, la principale proteina del siero di latte, contiene due legami disolfuro intramolecolari e un gruppo sulfidrilico libero (Kuropatwa et al., 2009). Nel frattempo, l’ovalbumina contiene quattro gruppi sulfidrilici liberi e un legame disolfuro (Stadelmann e Cotterill, 1995). Quando i loro gruppi funzionali sono esposti, queste proteine possiedono il potenziale di interagire tra loro per reazione sulfidril / disolfuro. Kuropatwa et al. (2009) ha dimostrato che le proteine del bianco d’uovo formano schiume con maggiore capacità e stabilità a pH vicino all’IEP dell’ovoalbumina (pH 4,5)., Al contrario, le proteine del siero di latte mostrano migliori proprietà di schiuma a valori di pH neutro e alcalino. Tuttavia, Kuropatwa et al. (2009) ha scoperto che una sinergia tra proteine del siero di latte e albume ha migliorato la capacità di schiuma e la stabilità che si verificano a pH neutro e alcalino quando le proteine sono state schiumate in una miscela. Gli effetti sinergici che indicano interazioni intermolecolari tra proteine del bianco d’uovo e proteine del siero di latte si sono verificati nella soluzione sfusa e dopo lo sviluppo delle proteine all’interfaccia aria–acqua (Kuropatwa et al., 2009).,

Accanto alle interazioni proteine–proteine nei prodotti alimentari, spesso le interazioni proteine–carboidrati alterano la capacità schiumogena delle proteine del bianco d’uovo. Yang e Foegeding (2010) hanno testato l’effetto del saccarosio sulle schiume proteiche dell’albume d’uovo. Gli autori hanno dimostrato che il saccarosio ha modificato la viscosità della fase sfusa e quindi ha migliorato la stabilità delle schiume bagnate. Oltre all’aumento della viscosità, le proprietà interfacciali delle proteine potrebbero anche essere alterate dal saccarosio. Berry et al. (2009) ha suggerito che l’effetto di miglioramento del saccarosio (12.,8% p/v) sull’elasticità interfacciale delle proteine del bianco d’uovo (10% p/v) ha contribuito ad aumentare la stabilità della schiuma.