7.4.3 a formação de Espuma ou chicotadas propriedades do ovo branco

Devido às suas excelentes propriedades de formação de espuma, o ovo, a albumina é usada como um funcional de proteínas ingrediente em uma grande variedade de alimentos processados (Damodaran et al., 1998). Critérios importantes para boas propriedades de formação de espuma são a elevada capacidade de formação de espuma, bem como a estabilidade. Ambas as características são oferecidas pelas propriedades únicas de espuma de claras de ovo, que são o resultado da interação entre as várias proteínas constituintes (Mine, 1995)., Para obter uma visão mais próxima, vários estudos sobre as propriedades de espuma de proteínas de claras de ovo têm sido relatados em uma tentativa de entender o papel de várias proteínas constituintes na expressão de suas propriedades ativas da superfície (Damodaran et al., 1998; Lechevalier et al., 2003, 2005a). Mine (1995) caracterizou três requisitos básicos para uma proteína ser um bom agente activo de superfície. Em primeiro lugar, as proteínas devem ter a capacidade de adsorver rapidamente na interface ar–água durante o chicote ou borbulhar. Em segundo lugar, teve que passar por uma rápida mudança conformacional e rearranjo na interface., Finalmente, deve proporcionar a possibilidade de formar um filme viscoelástico coeso através da interacção intermolecular (Mine, 1995).

as propriedades de formação de espuma das proteínas de claras de ovos são classificadas por ordem de importância como globulinas, ovalbumina, ovotransferrina, lisozima, ovomucóide e ovomucina. Tem sido sugerido que as diferentes características de carga das proteínas constituintes são responsáveis pelas excelentes propriedades de espuma do ovo (Mine, 1995; Damodaran et al., 1998).como já foi discutido, a lisozima proteica de base (IEP a pH 10.,5) é positivamente carregado no pH natural de ovo branco fresco e pode interagir eletrostaticamente com proteínas carregadas negativamente. Acredita–se que, durante a formação de espuma, tanto a lisozima carregada positivamente como outras proteínas claras de ovo carregadas negativamente migram para a interface ar-líquido. Na interface, a lisozima carregada positivamente interage eletrostaticamente com as outras proteínas carregadas negativamente, o que efetivamente reduz as interações eletrostáticas repulsivas na película proteica e, assim, estabiliza a espuma.para analisar este fenómeno, Damodaran et al., (1998) studied the competitive adsorption of the five major egg white proteins (ovalbumin, ovotransferrin, ovoglobulins, ovomucoid and lisozyme) to the air–water interface. As razões de concentração de proteínas relativas na fase global foram semelhantes às apresentadas na caucasiana nativa e a força iónica variou entre um valor baixo (0, 002 M) e alto (0, 1 M). Os autores mostraram que a uma força iônica de 0,1 M, apenas ovalbumina e ovoglobulinas adsorvidas à interface. A ovotransferrina, o ovomucóide e a lisozima foram essencialmente excluídos da interface., A concentração superficial da lisozima foi medida como sendo essencialmente nula. Isto indica que a 0, 1 M de força iônica não havia associações eletrostáticas com as outras proteínas claras do ovo na interface. No entanto, Damodaran et al. (1998) detected that at 0.002 M ionic strength, a significant amount of lisozyme adsorbed to the interface in combination with other egg white proteins. Portanto, sugere-se que a baixa resistência iónica a lisozima forma complexos binários ou ternários electrostáticos com as outras proteínas (Damodaran et al., 1998).dados de Damodaran et al., (1998) estão em boa correlação com os resultados de Pezennec et al. (2000). Os autores analisaram as propriedades reológicas da superfície de ovalbumina adsorvida na interface ar-água. Em um pH onde a carga líquida de proteínas era negativa, os autores detectaram um aumento no valor final da constante elástica do cisalhamento devido ao aumento da força iônica.Pezennec et al., (2000) sugeriram que as interacções entre adsorvida ovalbumina moléculas, que formam lentamente na camada adsorvida sobre conformacional rearranjos, dar rigidez à interface, e que estas associações intermoleculares foram prejudicados em alta negativo de proteína de carga líquida (Pezennec et al., 2000). Numa mistura proteica, a carga superficial negativa da ovalbumina conduz a interacções electrostáticas com a lisozima positivamente carregada.,em conclusão, há que referir que, para as aplicações industriais, é necessário manter um forte enfoque no meio envolvente e nas relações proteicas para realizar a funcionalidade tecnológica constante e a qualidade do produto.

para obter uma visão mais próxima Lechevalier et al. (2005a) analisou as alterações estruturais das proteínas de claras de ovo devido à adsorção Na superfície ar–água. Detectaram uma sinergia de desnaturação se a ovalbumina, a ovotransferrina e a lisozima estiverem presentes na fase principal durante a formação de espuma. Em um estudo anterior, Lechevalier et al., (2003) constatou que a lisozima não estava danificada em sistemas de proteínas únicas. No entanto, na mistura foi completamente desdobrada na forma solúvel monomérica ou envolvida em agregados covalentes. Este fenómeno pode provar a formação de reacções de troca de sulfidril–dissulfureto intermolecular entre ovalbumina e ovotransferrina e lisozima na interface ar-água (Lechevalier et al., 2005a).esta hipótese foi confirmada pelos estudos de Floch-Fouéré et al., (2009) que caracterizou as propriedades interfaciais e de espuma de diferentes misturas de ovalbumina e lisozima na interface ar–água. Demonstraram que as soluções de ovalbumina ou de lisozima apresentam um comportamento interfacial diferente. Por um lado, a ovalbumina não formava camadas múltiplas, mesmo em alta concentração. Por outro lado, a lisozima formou filmes interfaciais adsorvidos que são muito mais espesso do que os produtores de proteínas. No entanto, a pressão superficial foi definitivamente menor para a lisozima do que para a ovalbumina.,as propriedades de espuma das misturas estão sempre próximas das da solução de ovalbumina pura. Os autores concluíram que a ovalbumina é muito mais activa na superfície do que a lisozima (Floch-Fouéré et al., 2009). Deve considerar-se que a força iónica utilizada a 0, 04 M foi relativamente elevada e pode prevenir as interacções da lisozima ovalbumina. No entanto, Floch-Fouéré et al., (2010) mostrou que havia uma organização específica e estratificada de ovalbumina e lisozima no interior da película interfacial com um monolayer de ovalbumina em contacto directo com a interface ar–água, que controla a pressão superficial, e camadas subjacentes da lisozima.a partir da discussão anterior, pode concluir-se que as proteínas de claras de ovo oferecem uma vasta gama de possíveis aplicações de espuma em conceitos alimentares inovadores., Em particular, o uso de proteínas claras de ovo em uma única forma pura, bem como em uma mistura específica em combinação com o controle de pH e força iônica permite campos promissores de Utilização. Um tema quente no campo dos alimentos funcionais são os aditivos sob a forma de microcápsulas. Neste contexto, as proteínas claras de ovo podem ser uma ferramenta promissora para a criação de filmes multicamadas adsorvidos na gama de Espumas e Tecnologia de emulsão (Humblet-Hua et al., 2010).,em contraste com os resultados discutidos na secção anterior, na indústria alimentar, os complexos sistemas proteicos são utilizados principalmente para produzir produtos espumantes. Na maioria dos casos, a clara-de-ovo é, portanto, utilizada em combinação com várias proteínas de diferentes fontes, por exemplo, caseínas e proteínas de soro de leite. As interacções sinérgicas proteína-proteína obtidas através da formação de espuma de tais misturas de proteínas de diferentes fontes podem melhorar a estrutura do produto da espuma. Kuropatwa et al. (2009) studied the interactions between whey and egg white proteins as assessed by the foamability of their mixtures., β-lactoglobulina, a principal proteína de soro de leite, contém duas ligações dissulfureto intramolecular e um grupo sulfidrilo livre (Kuropatwa et al., 2009). Enquanto isso, ovalbumina contém quatro grupos livres de sulfidril e uma ligação de dissulfeto (Stadelmann e Cotterill, 1995). Quando os seus grupos funcionais são expostos, estas proteínas possuem o potencial de interagir umas com as outras por reacção sulfidril/dissulfureto. Kuropatwa et al. (2009) showed that the egg white proteins form foams with higher capacity and stability at pH near the IEP of ovalbumin (pH 4.5)., Em contraste, as proteínas de soro de leite apresentam melhores propriedades de espuma a valores neutros e alcalinos de pH. No entanto, Kuropatwa et al. (2009) found that a synergy between whey and egg white proteins enhanced the espuma capacity and stability occurring at neutral and alkaline pH when the proteins were foamed in a mixture. Os efeitos sinérgicos que indicam interações intermoleculares entre a proteína de ovo branco e a proteína de soro de leite ocorreram na solução a granel, bem como após o desdobramento das proteínas na interface ar–água (Kuropatwa et al., 2009).,para além das interacções proteína–proteína nos alimentos, muitas vezes as interacções proteína–hidratos de carbono alteram a capacidade de formação de espuma das proteínas de claras de ovo. Yang e Foegeding (2010) testaram o efeito da sacarose nas espumas de proteínas de ovo branco. Os autores mostraram que a sacarose modificou a viscosidade da fase global e, portanto, melhorou a estabilidade das espumas húmidas. Além do aumento da viscosidade, as propriedades interfaciais das proteínas também podem ser alteradas pela sacarose. Berry et al. (2009) sugeriu que o efeito potenciador da sacarose (12.,8% p/v) a elasticidade interfacial da proteína de ovop branco (10% p/v) contribuiu para o aumento da estabilidade da espuma.