xmlns=”http://www.rsc.org/schema/rscart38″>A membrana celular é composta de uma rede de glycoconjugates incluindo glicoproteínas e glicolipídeos que apresenta uma densa matriz de hidratos de carbono, desempenhando papel fundamental em muitos processos biológicos. A tecnologia baseada na lectina tem sido amplamente utilizada para caracterizar glicoconjugatos em tecidos e linhas celulares., No entanto, sua especificidade para seu ligando glicano putativo e sensibilidade in situ tem sido tecnologicamente difícil de estudar. Além disso, como eles reconhecem primariamente glicanos, os alvos subjacentes da glicoproteína são geralmente desconhecidos. Neste estudo, empregamos a rotulagem oxidativa da proximidade da lectina (lectina PROXL) para identificar glicoproteínas da superfície celular que contêm glicanos que são reconhecidos pelas lectinas. As lectinas comumente usadas foram modificadas com uma sonda para produzir radicais de hidróxido na proximidade das lectinas rotuladas., Os polipeptídeos subjacentes das glicoproteínas reconhecidas pelas lectinas são oxidados e identificados pelo fluxo de trabalho proteômico padrão. Como resultado, aproximadamente 70% das glicoproteínas identificadas foram oxidadas in situ por todas as sondas de lectina, enquanto apenas 5% das proteínas totais foram oxidadas. A correlação entre os glicositos e os locais de oxidação demonstrou a eficácia das sondas de lectina. A especificidade e sensibilidade de cada lectina foram determinadas utilizando informação glicana específica do local obtida através de análises glicoproteómicas e glicoproteicas., Notavelmente, as lectinas de ligação ao ácido siálico e as lectinas de ligação à fucose tinham maior especificidade e sensibilidade em comparação com outras lectinas, enquanto as que eram específicas dos glicanos de alta manose têm fraca sensibilidade e especificidade. Este método oferece uma visão sem precedentes das interacções das lectinas com glicoproteínas específicas, bem como redes proteicas que são mediadas por tipos específicos de glicanos nas membranas celulares.