7.4.3 Spumare sau biciuire proprietăți de ou alb

Datorita excelente proprietăți de spumare, albuș de ou este folosit ca un funcțională proteine ingredient într-o gamă largă de alimente procesate (Damodaran et al., 1998). Criteriile importante pentru proprietățile bune de spumare sunt capacitatea mare de spumare, precum și stabilitatea. Ambele caracteristici sunt oferite de proprietățile unice de spumare ale albusului de ou, care sunt rezultatul interacțiunii dintre diferitele proteine constituente (Mine, 1995)., Pentru a obține o perspectivă mai atentă, au fost raportate mai multe studii privind proprietățile de spumare ale proteinelor albe din ou, în încercarea de a înțelege rolul diferitelor proteine constituente în exprimarea proprietăților sale active de suprafață (Damodaran et al., 1998; Lechevalier și colab., 2003, 2005a). Mina (1995) a caracterizat trei cerințe de bază pentru ca o proteină să fie un bun agent activ de suprafață. În primul rând proteinele trebuie să aibă capacitatea de a adsorbi rapid la interfața aer–apă în timpul biciuire sau barbotare. În al doilea rând, a trebuit să sufere o schimbare rapidă conformațională și rearanjare la interfață., În cele din urmă, trebuie să ofere posibilitatea de a forma un film vâscoelastic coeziv prin interacțiune intermoleculară (Mine, 1995).proprietățile de spumare ale proteinelor albe din ou sunt clasificate în ordinea importanței ca globuline, ovalbumină, ovotransferină, lizozimă, ovomucoid și ovomucin. S-a sugerat că diferitele caracteristici de încărcare ale proteinelor constituente sunt responsabile pentru proprietățile excelente de spumare ale ouălor (Mine, 1995; Damodaran et al., 1998).după cum sa discutat deja, lizozimul proteic de bază (IEP la pH 10.,5) este încărcat pozitiv la pH-ul natural al albului de ou proaspăt și poate interacționa electrostatic cu proteinele încărcate negativ. Se crede că în timpul spumării, atât lizozimul încărcat pozitiv, cât și alte proteine de ou încărcate negativ migrează la interfața aer–lichid. La interfață, lizozima încărcată pozitiv interacționează electrostatic cu celelalte proteine încărcate negativ, ceea ce reduce în mod eficient interacțiunile electrostatice repulsive din filmul proteic și astfel stabilizează spuma.pentru a analiza acest fenomen, Damodaran și colab., (1998) a studiat adsorbția competitivă a celor cinci proteine majore de albus de ou (ovalbumină, ovotransferină, ovoglobuline, ovomucoid și lizozim) la interfața aer–apă. Raporturile de concentrație relativă a proteinelor în faza vrac au fost similare cu cele prezentate în albusul de ou nativ, iar puterea ionică a variat între o valoare scăzută (0,002 m) și înaltă (0,1 m). Autorii au arătat că la 0,1 m Rezistență Ionică, numai ovalbumină și ovoglobuline adsorbite la interfață. Ovotransferina, ovomucoidul și lizozima au fost excluse în esență din interfață., Concentrația de suprafață a lizozimei a fost măsurată ca fiind în esență zero. Acest lucru indică faptul că la rezistența Ionică de 0,1 M nu au existat asocieri electrostatice cu celelalte proteine albe din ou la interfață. Cu toate acestea, Damodaran și colab. (1998) a detectat că la puterea Ionică de 0,002 M, o cantitate semnificativă de lizozimă adsorbită la interfață în combinație cu alte proteine albe din ou. Prin urmare, se sugerează că, la o rezistență Ionică scăzută, lizozima formează complexe electrostatice binare sau ternare cu celelalte proteine (Damodaran et al., 1998).

constatările lui Damodaran și colab., (1998) sunt în bună corelație cu rezultatele lui Pezennec și colab. (2000). Autorii au analizat proprietățile reologice de suprafață ale ovalbuminei adsorbite la interfața aer–apă. La un pH în care încărcarea netă a proteinei a fost negativă, autorii au detectat o creștere a valorii finale a Constantei elastice de forfecare datorită rezistenței ionice crescute.Pezennec și colab., (2000) au sugerat că interacțiunile între adsorbit ovalbumină molecule, care formează încet în strat adsorbit pe conformaționale rearanjamente, da rigiditate interfață, și că aceste asociații intermoleculare-au împiedicat de la negativ ridicat de proteine net cost (Pezennec et al., 2000). Într-un amestec de proteine sarcina de suprafață negativă a ovalbuminei conduce interacțiuni electrostatice cu lizozima încărcată pozitiv.,în concluzie, trebuie menționat că pentru aplicațiile industriale trebuie să se mențină un accent puternic asupra mediului înconjurător și a raporturilor proteice pentru a obține o funcționalitate tehnologică constantă și calitatea produselor.

pentru a obține o perspectivă mai atentă Lechevalier și colab. (2005A) a analizat modificările structurale ale albușurilor de ou datorate adsorbției la suprafața aer–apă. Ei au detectat o sinergie de denaturare dacă ovalbumina simultană, ovotransferina și lizozima sunt prezente în faza vrac în timpul spumării. Într-un studiu anterior, Lechevalier și colab., (2003) a constatat că lizozimul nu a fost deteriorat în sistemele cu o singură proteină. Cu toate acestea, în amestec a fost complet desfășurat în forma solubilă monomerică sau implicat în agregate covalente. Acest fenomen ar putea dovedi formarea reacțiilor intermoleculare de schimb sulfhidril-disulfură între ovalbumină și ovotransferină și lizozimă la interfața aer-apă (Lechevalier et al., 2005a).această ipoteză a fost confirmată de studiile lui Floch-Fouéré și colab., (2009) OMS a caracterizat proprietățile interfaciale și de spumare ale diferitelor amestecuri de ovalbumină și lizozimă la interfața aer–apă. Acestea au arătat că soluțiile de ovalbumină sau lizozimă prezintă un comportament interfacial diferit. Pe de o parte, ovalbumina nu a format mai multe straturi, chiar și la concentrații mari. Pe de altă parte, lizozimul a format filme interfaciale adsorbite care sunt mult mai groase decât monostraturile proteice. Cu toate acestea, presiunea de suprafață a fost cu siguranță mai mică pentru lizozim decât cea pentru ovalbumină.,proprietățile de spumare ale amestecurilor sunt, totuși, întotdeauna apropiate de cele ale soluției pure de ovalbumină. Autorii au concluzionat că ovalbumina este mult mai activă la suprafață decât lizozima (Floch-Fouéré et al., 2009). Trebuie avut în vedere că rezistența Ionică utilizată la 0,04 m a fost relativ ridicată și ar putea împiedica interacțiunile lizozimei ovalbumină. Cu toate acestea, Floch-Fouéré și colab., (2010) a arătat că există o organizare specifică, stratificată a ovalbuminei și lizozimei în interiorul filmului interfacial cu un monostrat de ovalbumină în contact direct cu interfața aer–apă, care controlează presiunea de suprafață și multistraturile subiacente ale lizozimei.din discuția precedentă se poate concluziona că proteinele din albusul de ou oferă o gamă largă de aplicații posibile de spumare în concepte alimentare inovatoare., În special, utilizarea proteinelor din albus de ou într-o singură formă pură, precum și într-un amestec specific în combinație cu controlul pH-ului și al rezistenței ionice permite câmpuri promițătoare de utilizare. Un subiect fierbinte în domeniul alimentelor funcționale este aditivii sub formă de microcapsule. În acest context, proteine de ou alb ar putea fi un instrument promițător pentru crearea de filme multistrat adsorbite în gama de Spume și tehnologie emulsie (Humblet-Hua et al., 2010).,spre deosebire de rezultatele discutate în secțiunea anterioară, în industria alimentară sistemele complexe de proteine sunt utilizate în cea mai mare parte pentru a produce produse spumate. În cele mai multe cazuri, albul de ou este, prin urmare, utilizat în combinație cu diferite proteine din diferite surse, de exemplu cazeine și proteine din zer. Interacțiunile sinergice proteină-proteină obținute prin spumarea unor astfel de amestecuri de proteine din diferite surse pot îmbunătăți structura produsului spumat. Kuropatwa și colab. (2009) a studiat interacțiunile dintre proteinele din zer și albusul de ou, evaluate prin spumabilitatea amestecurilor lor., β-lactoglobulina, principala proteină din zer, conține două legături de disulfură intramoleculară și o grupare sulfhidril liberă (Kuropatwa et al., 2009). Între timp, ovalbumina conține patru grupări sulfhidril libere și o legătură disulfidică (Stadelmann și Cotterill, 1995). Când grupurile lor funcționale sunt expuse, aceste proteine posedă potențialul de a interacționa între ele prin reacția sulfhidril/disulfură. Kuropatwa și colab. (2009) a arătat că proteinele din albusul de ou formează spume cu o capacitate mai mare și stabilitate la pH în apropierea IEP de ovalbumină (pH 4,5)., În schimb, proteinele din zer prezintă proprietăți mai bune ale spumei la valori neutre și alcaline ale pH-ului. Cu toate acestea, Kuropatwa și colab. (2009) a constatat că o sinergie între proteinele din zer și albusul de ou a îmbunătățit capacitatea și stabilitatea spumei care apar la pH neutru și alcalin atunci când proteinele au fost spumate într-un amestec. Efectele sinergice care indică interacțiuni intermoleculare între proteina albă de ou și proteina din zer au apărut atât în soluția în vrac, cât și după desfășurarea proteinelor la interfața aer–apă (Kuropatwa et al., 2009).,pe lângă interacțiunile proteină–proteină din produsele alimentare, adesea interacțiunile proteină–carbohidrat modifică capacitatea de spumare a proteinelor din albusul de ou. Yang și Foegeding (2010) au testat efectul zaharozei asupra spumelor de proteine din ouă. Autorii au arătat că zaharoza a modificat vâscozitatea fazei în vrac și, prin urmare, a îmbunătățit stabilitatea spumelor umede. În plus față de creșterea vâscozității, proprietățile interfaciale ale proteinelor ar putea fi, de asemenea, modificate de zaharoză. Berry și colab. (2009) a sugerat că efectul de creștere al zaharozei (12.,8% g/v) asupra elasticității interfaciale a proteinei albe din ou (10% g/v) a contribuit la creșterea stabilității spumei.