xmlns= »http://www.rsc.org/schema/rscart38″>la membrane cellulaire est composée d’un réseau de glycoconjugués comprenant des glycoprotéines et des glycolipides qui présente une matrice dense de glucides jouant un rôle critique dans de nombreux processus biologiques. La technologie à base de lectine a été largement utilisée pour caractériser les glycoconjugués dans les tissus et les lignées cellulaires., Cependant, leur spécificité vis-à-vis de leur ligand glycanique putatif et leur sensibilité in situ ont été technologiquement difficiles à étudier. De plus, comme ils reconnaissent principalement les glycanes, les cibles sous-jacentes des glycoprotéines ne sont généralement pas connues. Dans cette étude, nous avons utilisé le marquage oxydatif de proximité de la lectine (lectin PROXL) pour identifier les glycoprotéines de surface cellulaire qui contiennent des glycanes reconnus par les lectines. Les lectines couramment utilisées ont été modifiées avec une sonde pour produire des radicaux hydroxydes à proximité des lectines marquées., Les polypeptides sous-jacents des glycoprotéines reconnues par les lectines sont oxydés et identifiés par le flux protéomique standard. En conséquence, environ 70% des glycoprotéines identifiées ont été oxydées in situ par toutes les sondes de lectine, alors que seulement 5% des protéines totales ont été oxydées. La corrélation entre les glycosites et les sites d’oxydation a démontré l’efficacité des sondes de lectine. La spécificité et la sensibilité de chaque lectine ont été déterminées à l’aide d’informations glycaniques spécifiques au site obtenues par des analyses glycomiques et glycoprotéomiques., Notamment, les lectines se liant à l’acide sialique et les lectines se liant au fucose avaient une spécificité et une sensibilité plus élevées que les autres lectines, tandis que celles qui étaient spécifiques aux glycanes riches en mannose ont une sensibilité et une spécificité médiocres. Cette méthode offre une vue inédite des interactions des lectines avec des glycoprotéines spécifiques ainsi que des réseaux protéiques médiés par des types de glycanes spécifiques sur les membranes cellulaires.
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